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1 CATABOLISME DES ACIDES AMINES Uréogenèse ATP CO2 PHASE 1 : Hydrolyse des macr

1 CATABOLISME DES ACIDES AMINES Uréogenèse ATP CO2 PHASE 1 : Hydrolyse des macromolécules PHASE 2 : Dégradation en acétyl-CoA Phase 3 : Oxydation de l’acétyl-CoA PROTEINES ACIDES AMINES POLYSACCHARIDES MONOSACCHARIDES LIPIDES ACIDES GRAS Cycle du citrate PHOSPHORYLATION OXYDATIVE H2O ACETYL-CoA ATP PHASE 1 : Hydrolyse des macromolécules PHASE 2 : Dégradation en acétyl-CoA Phase 3 : Oxydation de l’acétyl-CoA POLYSACCHARIDES MONOSACCHARIDES LIPIDES ACIDES GRAS PHOSPHORYLATION OXYDATIVE H2O ATP PROTEINES ATP CO2 Cycle du citrate ACETYL-CoA ACIDES AMINES 2 LES PROTEINES Acides aminés Intermédiaires du métabolisme Oxydation complète Uréogenèse Biosynthèse des acides aminés PROTEINES Dégradation Vue d’ensemble du métabolisme des acides aminés Environnement Organisme Purines Pyrimidines Porphyrines pyruvate α-cétoglutarate succinyl-CoA fumarate oxaloacétate acétoacétate acétyl-CoA cétogènes Protéines bol alimentaire ACIDES AMINÉS Biosynthèse protéines Amoniac Squelette carboné glucogènes Urée cycle du citrate LES PROTEINES L’organisme n’est pas capable de stocker un excès d’acides aminés Î devenir des acides aminés en excès par rapport aux besoins de renouvellement des protéines ? Oxydation Glucose - Corps cétoniques Transfert de groupements carbonés 10% 10% 80% Catabolisme des acides aminés Intermédiaires réactionnels Î néoglucogenèse / cétogenèse Catabolisme total Î énergie directement utilisée (non stockée) 3 Plusieurs types de dégradation des protéines Protéolyse dans le lysosome Ubiquitine-Protéasome (ATP dépendant) Protéases cellulaires LES PROTEINES • Synthétisées et dégradées continuellement • Leur demi-vie peut variée de minutes, heures ou jours • La dégradation est contrôlée • La vitesse de dégradation est affectée par l’état nutritionnel et les hormones Les protéines : LES ACIDES AMINES Les acides aminés sont associés à plusieurs fonctions : Ils sont les éléments de base de la construction des protéines : 20 acides aminés Î production d’un nombre très élevé de protéines avec des fonctions les plus différentes Ils interviennent : Composants structurels : muscles Enzymes Hormones : glucagon, insuline Transporteurs : hémoglobine Catabolisme des acides aminés Catabolisme des acides aminés peut également fournir de l’énergie Î elle ne sera pas stockée Squelette hydrocarboné Glucose Acétyl-CoA Corps cétoniques Le squelette hydrocarboné peut être utilisé pour des voies cataboliques ou pour des voies anaboliques CO2 Acides aminés MÉTABOLISME DES ACIDES AMINÉS Synthèse des protéines PROTÉINES protéases Utilisation Urée Élimination de l’organisme Cycle de l’urée NH3 Dégradation 4 Catabolisme des acides aminés au niveau du foie Catabolisme des acides aminés 3 étapes essentielles définissent le catabolisme des acides aminés 1.Élimination du groupement aminé par désamination Réactions de transamination Î transfert d‘un groupement aminé d‘acide aminé vers un α–cétoacide (α–cétoglutarate Î Glutamate) Désamination oxydative Î permet l'élimination du groupement aminé du Glutamate pour libérer de l'ammoniac (NH3) Acide aminé1 α–cétoacide2 transaminases Acide aminé2 α–cétoacide1 Catabolisme des acides aminés au niveau du foie Catabolisme des acides aminés 3 étapes essentielles définissent le catabolisme des AA 3.Catabolisme du squelette hydrocarboné Dégradation permettant de générer des intermédiaires métaboliques qui peuvent être : Catabolisés en CO2 Utilisés par des voies anaboliques Utilisés pour la synthèse de glucose ou de lipides 2.Cycle de l'urée Conversion de l'ammoniac (NH3 +) toxique en urée (moins toxique) pour être excrétée par les reins 1.Élimination du groupement aminé par désamination NH3 glutamate α-cétoglutarate CO2 / ATP aspartate Carbamyl-phosphate asparagine glutamine glutamate Arginine Pyrimidines urée divers acides aminés Trp, His Sucres aminés nucléotides MÉTABOLISME DES ACIDES AMINÉS NH3 : Faible concentration Î carrefour métabolique important NH3 : Forte concentration Î important toxique à éliminer (cycle de l’urée) 5 CATABOLISME DES ACIDES AMINES Les AA du métabolisme sont tous des acides α-aminés de la série L Les réactions du métabolisme comprennent : • des transaminations • des désaminations • des décarboxylations Transaminations Toutes assurées par une classe d’enzymes : les transaminases Î Les transaminases catalysent le transfert du groupement aminé entre un acide aminé et un α-cétoacide (α-cétoglutarate) AA : acides aminés Î Transfert de groupements aminés de nombreux AA vers un nombre limité d'accepteurs α-cétoacides (principalement α-cétoglutarate) Î Transamination constitue la première étape de la dégradation des AA Il existe différentes transaminases qui se caractérisent par leur spécificité vis-à-vis du substrat Quelque soit la transaminase, elles ont le même coenzyme : le pyridoxal phosphate Transaminases ou aminotransferases Î catalysent des réactions réversibles de transfert d'un groupement aminé d'un AA sur un α–cétoacide CATABOLISME DES ACIDES AMINES R 2 C COO- O R 1 NH 3 + CH COO- C COO- O R 1 NH 3 + CH COO- R 2 AA1 α–céto2 α–céto1 AA2 transaminases AAx = acide aminéx α–cétox = α–cétoacidex N C HO CH2 O P O O O H3C + H O H CATABOLISME DES ACIDES AMINES aspartate α-cétoglutarate oxaloacétate glutamate + COO- CH2 HC NH3 + COO- O COO- CH2 CH2 C COO- COO- CH2 HC NH3 + COO- O COO- CH2 CH2 C COO- + ASAT Exemple de réaction de Transamination : Aspartate cède son groupement aminé Î α-cétoacide correspondant : l'oxaloacétate L'α-cétoglutarate accepte groupement aminé Î acide aminé correspondant : le glutamate Enzyme : ASpartate AminoTransférase (ASAT) ASAT : ASpartate Amino Transférase 6 CATABOLISME DES ACIDES AMINES Transaminases Î permettent un équilibre entre les groupements aminés et les α-cétoacides disponibles dans la cellule Transaminases Î permettent la synthèse des acides aminés non- essentiels, par transfert de groupements aminés depuis des acides aminés disponibles vers un α-cétoacide synthétisé par la cellule Î Maintien d'un équilibre entre différents acides aminés ALAT Alanine α-cétoglutarate Pyruvate glutamate + CH3 HC NH3 + COO- O COO- CH2 CH2 C COO- CH3 HC NH3 + COO- O COO- CH2 CH2 C COO- + ALAT : ALanine AminoTransférase Autre exemple de réaction de transamination CATABOLISME DES ACIDES AMINES Transaminases Pour la synthèse de-novo d'un acide aminé, le groupement aminé transféré à l'α-cétoacides correspondant doit provenir d'un acide aminé alimentaire par dégradation des protéines alimentaires (AA exogènes) Deux classes d'acides aminés Acides aminés non essentiels Î synthétisés par la cellule Acides aminés essentiels Î proviennent obligatoirement de l'alimentation Accepteurs α–cétoacides en nombre restreint : Pyruvate alanine Oxaloacétate aspartate α-cétoglutarate glutamate CATABOLISME DES ACIDES AMINES • Isoleucine • Leucine • valine • Lysine • Threonine • Tryptophan • Phenylalanine (Tyr peut être produit à partir de Phé) • Methionine (Cys peut être produit à partir de Met) • Histidine, Arginine (essentiels chez les enfants) Deux classes d'acides aminés Acides aminés essentiels Î proviennent de l'alimentation Les cellules des mammifères ne possèdent pas l'équipement enzymatique pour synthétiser le squelette carboné et/ou l’α-cétoacide correspondant His et Arg : AA essentiels dans l'alimentation des jeunes Non essentiels chez les adultes 7 CATABOLISME DES ACIDES AMINES Deux classes d'acides aminés Acides non essentiels Î AA dont la copule hydrocarbonée peut être synthétisée par le métabolisme cellulaire Î acides aminés transaminables • Alanine • Aspartate, Asparagine • Glutamate, Glutamine • Cystéine, Cystine • Glycine • Proline, Hydroxyproline • Sérine • Tyrosine • Arginine* • Histidine* His et Arg : AA essentiels dans l'alimentation des jeunes Non essentiels chez les adultes TRANSPORT PLASMATIQUE DES -NH3 Transport de l'excès d'ammoniac sous forme de glutamine La Glutamine synthase catalyse la synthèse de glutamine par addition de l'ammoniac au glutamate Î réaction qui nécessite l'hydrolyse d'un ATP Tissus périphériques y compris cerveau (sauf muscles) : Catabolisme acides aminés, dégradation acides nucléiques Î NH4+ toxique NH4+ est transporté dans l'organisme sous forme de glutamine ATP ADP Glutamine synthase NH4+ glutamate HC NH2 COO- CH2 CH2 COO- HC NH2 C CH2 CH2 COO- glutamine NH2 O TRANSPORT PLASMATIQUE DES -NH3 La Glutamine non toxique permet le transport sanguin de l'ammoniac vers le foie et/ou le rein (acide aminé ayant les taux sanguins les plus élevés) Dans le foie cet ammoniac est pris en charge par le cycle de l'urée pour donner de l'urée qui sera excrétée Transport de l'excès d'ammoniac sous forme de glutamine La Glutamine non toxique, soluble permet le transport sanguin de deux groupements aminés vers le foie Une fois dans les mitochondries du foie et/ou du rein, la glutaminase régénère le glutamate et l’ammoniac à partir de la glutamine C CH2 COO- NH2 O CH2 CH NH2 8 Muscle squelettique : Sous forme de glutamine et / ou Alanine Tissus périphériques y compris cerveau : Catabolisme AA, dégradation acides nucléiques Î NH3 toxique NH3 éliminé sous forme de glutamine ATP ADP Glutamine synthase NH4+ glutamate HC NH2 COO- CH2 CH2 COO- HC NH2 C CH2 CH2 COO- glutamine NH2 O Glutamine : forme non toxique de transport de ammoniac Î acide aminé le plus concentré dans le sang TRANSPORT PLASMATIQUE DES -NH3 Cycle glucose - alanine Dans le muscle Suite au catabolisme des AA, les groupements aminés stockés sous forme de glutamate (Glu) sont en partie transférés au pyruvate pour donner de l'alanine Alanine Î autre moyen non toxique qui permet le transport vers le foie de l'ammoniac produit par le catabolisme des AA musculaires (25% de NH3) Protéines AA NH3 Glu α-cétoGlu pyruvate Ala glucose glycolyse ALAT Muscle TRANSPORT PLASMATIQUE DES -NH3 Transport excès ammoniac depuis les muscles : Cycle glucose - alanine Dans le foie L‘alanine aminotransférase catalyse le transfert du groupement aminé de Ala vers l'α-cétoglutarate pour donner pyruvate et Glutamate Pyruvate via la néoglucogenèse permet la formation de glucose Le glucose produit par uploads/Finance/ paces-ue1-catabolisme-acides-amines-j-giudicelli.pdf