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BTS bioanalyses et contrôles Biochimie et technologies d’analyse L'enseignement

BTS bioanalyses et contrôles Biochimie et technologies d’analyse L'enseignement de la biochimie a pour but de donner les connaissances de base indispensables pour : - comprendre la structure, la composition et les propriétés des produits alimentaires, pharmaceutiques et cosmétiques (bioproduits) et leurs altérations ; - comprendre et mettre en œuvre la méthodologie des analyses en laboratoire et en atelier de fabrication ; - comprendre et appliquer les techniques d’étude en recherche et développement ; - comprendre les règles d’hygiène et de sécurité mises en œuvre dans les industries alimentaires, pharmaceutiques et cosmétiques (bioindustries). Cet enseignement doit être conduit à l'aide d'exemples empruntés aux bioindustries et en étroite relation avec les autres enseignements professionnels. L'articulation avec les activités technologiques sera constamment recherchée. L’ensemble de cet enseignement permet d’acquérir les compétences suivantes du référentiel des activités professionnelles : C2.1, C2.2, C2.4 et C3.1. Module 1 Biochimie structurale Contenus Commentaires 1. L'eau, solvant principal des biomolécules 1.1. Les caractères physiques et chimiques de l'eau On dégagera les corrélations entre les rôles et les caractéristiques physiques et chimiques de l'eau (propriétés de solvant, polarité, ionisation). 1.2. L'activité de l'eau (aw) On donnera une définition de l’aw. On montrera, à l’aide d’exemples, l’influence de l’eau sur la conservation et la stabilité d'un produit. On présentera les méthodes de mesure de la teneur en eau et de l’aw. 1.3. Les électrolytes En liaison avec le cours de sciences physiques et chimiques. 1.4. Les solutions tampons En liaison avec le cours de sciences physiques et chimiques. 2. Les structures moléculaires de base et les structures simples 2.1. Les acides aminés 2.1.1. Structure et configuration 2.1.2. Classification On donnera leur classification en fonction de la nature du radical. 2.1.3. Propriétés physiques et chimiques, applications aux technologies d’analyse On expliquera le principe de la séparation des acides aminés par chromatographie d'échange d'ions et par électrophorèse. 66 BTS bioanalyses et contrôles 2.2. Les glucides simples 2.2.1. Les oses et leurs dérivés - Structure, configuration, isoméries - Différents types d'oses et dérivés d'oses - Propriétés physiques et chimiques, applications aux technologies d'analyse On décrira les propriétés physiques et chimiques permettant de comprendre les principes des méthodes d'analyse d'actualité. 2.2.2 Les osides simples - Liaison osidique - Classification : holosides et hétérosides - Structure et propriétés des principaux osides simples, applications aux technologies d'analyse Les propriétés des osides simples présentant un intérêt analytique ou industriel seront soulignées. On présentera les principales méthodes d'analyse des osides simples. 2.3. Les nucléotides 2.3.1. Structure des nucléotides : pentoses, bases azotées, nucléosides monophosphates, di et tri-phosphates 2.3.2. Propriétés physiques et chimiques des bases azotées et des nucléotides, applications aux technologies d’analyse 2.4. Les lipides 2.4.1. Les molécules constitutives des lipides simples - Définition et classification des lipides On évoquera la classification en lipides simples ou homolipides, en lipides complexes ou hétérolipides. - Constituants des lipides . Acides gras naturels : structure et configuration, classification, principaux représentants, propriétés physiques et chimiques . Alcools : glycérol, alcools gras 2.4.2. Les homolipides Les homolipides seront abordés sur le plan de leur définition et de leurs caractéristiques structurales. - Les glycérides : structure et propriétés, applications aux technologies d'analyse On privilégiera l'étude des propriétés physiques et chimiques des glycérides ayant un intérêt analytique ou industriel d'actualité. - Les cérides 2.4.3. Les hétérolipides On donnera leur structure générale. - Les glycérophospholipides : acides phosphatidiques, lécithines - Les sphingolipides : sphingomyélines, glycolipides La structure bipolaire des lécithines et des sphingolipides sera mise en évidence. On soulignera l'intérêt des lécithines dans l'industrie alimentaire. 2.4.4. Les autres substances à caractère lipidique - Les lipides isopréniques : caroténoïdes, stérols, stéroïdes - Les icosanoïdes 2.4.5. Les méthodes de préparation et d'analyse On présentera les principales méthodes de préparation et d'analyse des lipides : extraction par solvants, chromatographies. 67 BTS bioanalyses et contrôles 3. Les structures macromoléculaires 3.1. Les différentes forces mises en jeu : hydrophilie, hydrophobie, radicaux apolaires et polaires On donnera des exemples de molécules ou ions hydrophiles, hydrophobes et amphiphiles, de radicaux polaires et apolaires. 3.2. Les peptides et les protéines 3.2.1. Liaison peptidique : structure, propriétés On précisera les caractéristiques géométriques de la liaison peptidique. On donnera le principe de la réaction du biuret. 3.2.2. Peptides d'intérêt biologique On donnera des exemples de structure de peptides d'intérêt biologique : peptides hormonaux, neuropeptides, peptides antibiotiques. 3.2.3. Conformation spatiale des peptides et des protéines On hiérarchisera les différents niveaux de structure des peptides et des protéines : structures primaire, secondaire, tertiaire et quaternaire. On illustrera par des exemples simples. On définira les protéines fibreuses et les protéines globulaires. On décrira schématiquement trois types de structure secondaire : hélice α, feuillet β, coude β. On mettra en évidence la relation entre l'intégrité de la structure spatiale et l'activité biologique. 3.2.4. Propriétés physiques et chimiques des protéines, applications aux technologies d'analyse On décrira les principales propriétés des protéines ayant un intérêt en fabrication ou en analyse. 3.2.5. Classification des protéines : holoprotéines, hétéroprotéines On définira holoprotéine et hétéroprotéine. On montrera à l'aide d'exemples la diversité des hétéroprotéines. 3.3. Les polyholosides (glucides complexes) 3.3.1. Les polyholosides homogènes : amidon, glycogène, cellulose On évoquera la notion de fibres alimentaires. 3.3.2. Les polyholosides hétérogènes : carraghénates, alginates, gommes 3.3.3. Structure et propriétés des principaux polyholosides, applications aux technologies d'analyse Les propriétés des polyholosides présentant un intérêt analytique ou industriel seront soulignées. 3.3.4. Les glycoconjugués 3.4. Les acides nucléiques 3.4.1. L’ADN - Structure et répartition On indiquera les caractéristiques structurales (structures primaire et tridimensionnelle) de l'ADN. - Séquençage - Propriétés physiques et chimiques, dénaturation et hybridation - Méthodes d'extraction et de préparation 3.4.2. Les ARN - Structure, classification, répartition On indiquera les caractéristiques structurales les plus importantes des ARN. - Propriétés physiques et chimiques 68 BTS bioanalyses et contrôles Module 2 Enzymologie Contenus Commentaires 1. Caractéristiques générales des enzymes et de la catalyse enzymatique 1.1. Structure des enzymes, notion de coenzyme 1.2. Spécificité de la réaction enzymatique 1.2.1. Centre actif On envisagera la notion de centre actif au sens large : fixation du substrat et site catalytique, site de fixation du coenzyme sur l'apoenzyme, sites de régulation. 1.2.2. Site de fixation 1.2.3. Site catalytique 1.3. Classification des enzymes 1.4. Isoenzymes, complexes multienzymatiques 2. Cinétiques enzymatiques michaeliennes 2.1. Vitesse de réaction 2.2. Cinétiques dans le cas d'un seul substrat et d'un seul produit 2.2.1. Modèle de Michaelis et Menten On démontrera l'équation de Michaelis dans le cas d'une réaction à un seul substrat et à un seul produit. On explicitera ses représentations graphiques. 2.2.2. Détermination des paramètres cinétiques 2.3. Facteurs influençant la réaction enzymatique 2.3.1. Facteurs physico-chimiques : pH, température, force ionique 2.3.2. Effecteurs chimiques : inhibition compétitive, inhibition non compétitive, inhibition incompétitive, inhibition mixte, inhibition par excès de substrat, activation Les représentations graphiques des inhibitions compétitive, non compétitive et incompétitive devront être connues. 3. Cinétiques enzymatiques non michaeliennes 3.1. Cinétiques à deux substrats On présentera les conditions permettant de ramener ces cinétiques à un modèle michaelien. 3.2. Cinétiques allostériques 3.2.1. Structure des enzymes allostériques 3.2.2. Modèles de fonctionnement allostérique 69 BTS bioanalyses et contrôles 4. Structure et mode d'action des principaux coenzymes On complétera la notion de coenzyme en présentant la structure des principaux coenzymes, en précisant la partie active de la molécule et la (les) réaction (s) catalysée (s). 5. Régulation de l’activité enzymatique On évoquera quelques changements de conformation de la molécule enzymatique : - clivages protéolytiques ; - fixation covalente de phosphates ; - association avec un ligand. On signalera l’importance des enzymes allostériques dans les phénomènes de régulation. 6. Méthodes d'étude de la réaction enzymatique, applications aux technologies d'analyse En liaison avec les activités technologiques en analyse biochimique, on détaillera les méthodes spectrophotométriques, fluorimétriques, électrochimiques et la bioluminescence. 7. L'activité enzymatique : détermination, expression En liaison avec les activités technologiques en analyse biochimique, on décrira les méthodes de dosage : méthodes cinétiques en continu ou en "deux points", méthodes directes ou méthodes couplées. On précisera les différents modes d'expression de l'activité enzymatique et les systèmes d'unités employés. 8. Applications de l'enzymologie en analyse et en production 8.1. Techniques utilisées Les principes des techniques seront étudiés en liaison avec les activités technologiques en analyse biochimique. 8.1.1. Immobilisation des enzymes On indiquera les méthodes d'immobilisation et les propriétés des enzymes immobilisées. 8.1.2. Techniques immunoenzymatiques 8.1.3. Électrodes à enzymes 8.2. Applications analytiques Ces applications feront l'objet de manipulations au laboratoire. 8.2.1. Dosage enzymatique de métabolites 8.2.2. Détermination d'activités enzymatiques Voir paragraphe 7 de ce module. 8.3. Applications industrielles - Dans les industries alimentaires - Dans les industries pharmaceutiques On donnera des exemples de différentes applications : amylases et industrie des amidons, glucose-isomérases et industrie du fructose, pectinases et industrie des boissons, protéases et lipases. 70 BTS bioanalyses et contrôles Module 3 Bioénergétique Contenus Commentaires 1. Variation d'enthalpie d'une réaction 2. Réactions exergoniques et endergoniques 3. Cas des réactions d'oxydo-réduction On donnera la loi de Nernst et la relation ∆G' 0 = - n F ∆E' 0 4. Couplage énergétique, composés riches en énergie On définira l'énergie de liaison et la notion de "liaison riche en énergie". On montrera la diversité uploads/Management/ biochimie.pdf