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Protéines : Structure : La séquence en acides aminés détermine la structure pr

Protéines : Structure : La séquence en acides aminés détermine la structure primaire. La configuration des chaines peptidiques dans l’espace détermine la structure secondaire et tertiaire. L’association des plusieurs chaines peptidiques détermine la structure quaternaire. Les liaisons : Hydrogènes + ioniques + pont disulfure ( entre 02 AA soufrés) Fonction des protéines : - Structurale - Enzymatique - hormonale. - récepteurs et transport membranaire. - Source d’énergie. - Immunitaire (immunoglobulines). - Contractiles (myosines/actine) . La digestion des protéines : Au niveau de l’estomac : - Dénaturation des protéines par l’action d’Hcl (défaire la structure quaternaire et tertiaire en structure primaire) - Activation de la pepsynogène en pepsine par l’action d’Hcl. - Pepsine commence à dégrader les protéines en olygoproteines. Au niveau de l’intestin (diodinum) : -Intervention des enzymes pancréatiques ( trypsine, chymotrypsine qui sont des endopetidase) et carboxypeptidase (exopeptidase). - Dégradation des oligopeptides en AA + polypeptides + tripeptides + dipeptides). Au niveau de bordure de brosse : - Intervention des enzymes intestinale (peptidase) - Dégradation des polypeptides en tripeptides et dipeptides et AA. Au niveau de l’intérieur des cellules épithéliales : - L’intervention des enzymes (peptidase cytoplasmique) et aminopeptidase (exopeptidase) - Dégradation des tripeptides et dipeptides en AA. L’absorption : - Les AA libre par transport actif secondaire lié au Na ++ (cotransport avec Na ++ ). - Les tripeptides et dipeptides par transport actif secondaire lié au gradium de H+ Métabolisme des protéines : AA Synthèse protéines plasmatiques Acides cétonique cycle de crebs (S/E) exés triglycérides Métabolisme des AA : Protéines alimentaire AA dans le sang. Les principales actions : Décarboxylation des AA Transamination et désamination oxydative des AA. Désamination non oxydative. Elimination de l’ammoniac. 1-Décarboxylation R-CH(NH2)-COOH (AA ) R-CH2-NH2+ CO2 ( amin) 2- Transamination : La 1ère transamination au niveau du foie: La 2ème transamination au niveau du foie: Les AA passent par le foie en premier lieu Désamination Digestion Absorption Carboxypeptidase AA + α Cétoglutarate α Cétonique + L-glutamate aminotransférase L- Glutamate + Oxaloacétate aspartate + α Cétoglutarate ASAT (Aspartate amino transférase) GOT( glutamate oxaloacétate transférase) Transamination au niveau de l’intestin : Désamination oxydative : (dans le foie et dans le muscle) mitochondrie :  Nécessite NAD ou NADP comme cofacteur .  Activé par ATP et GTP .  Inhibé par ADP et GDP . Commentaire :  Transfert du groupement aminé de l’AA sur α- Cétoglutarate grâce a une enzyme transaminase. Résultat : avoir un Acide α- Cétonique + L- glutamate  Acides cétoniques vont constitués une source d’énergie pour la cellule soit on passant par Acetyl COA soit par intermédiaire du cycle de crebs.  L-glutamate va subir une oxydation et on va lui enlevé la fonction amin donc une désamination oxydative. l’enzyme ici c’est Glutamate deshydrogénase .  Apres perdre sa fonction amine l-glutamate devient A α-cétoglutarique et il peut aller chercher une autre fonction aminé d’un autre AA.  Le NH3 est éliminé sous forme urée soit il est caché sous forme Glutanine et Alanine. Désamination non oxydative cytosolique : (déshydratation + désamination) : Concerne la sérine, la thréonine et histidine. (Enzyme déshydratase ) Serine pyruvate + NH4 L- Glutamate + pyruvate Alanine + α Cétoglutarate ALAT (Alanine amino transférase ) GPT( glutamate pyruvate transférase) AA + α Cétoglutarate α- Cétonique + L-glutamate Cycle de crebs A α-cétoglutarique NAD NADH NH3 Glutamate déshydrogénase Urée Alanine Glutamine Acétyl COA TRANSAMINASE Thréonine α - cétobutyrate + NH4 Désamidation : Asparagine Aspartate (enzume Asparaginase) Glutamine glutamate (enzyme glutaminase) Elimination du NH3 : 1-Au niveau du foie : Glutamate glutamine Glutamine glutamate ( enzyme : glutaminase) Si NH4 en excès on fait appel à α- Cétoglutarate (cycle de crebs) qui va être convertir en glutamate et après en glutamine .Donc ce process de détoxication va diminuer le nombre d’ammoniac. 2- élimination du NH3 au niveau du rein (amoneogenèse) Glutamine glutamate A α- Cétoglutarique Les 02 NH3 vont être pris en charge pour être éliminer au niveau des reins. NH3 NH3 ADP ATP NH4 + (enzyme glutamine synthase : active dans tous les tissus à l’exception du l’intestin et du rein Produite par le muscle et le foie) NH4 + Uréogenèse (production de l’urée) Quitte le Corp S/F urine H2O NH3 Glutaminase NAD NADH H2O NH3 Désamination oxydative Glucose Cycle de crebs Energie Néoglucogenèse 3- Elimination au niveau des intestins : Commentaire : la glutamine vient au niveau de l’intestin via le muscle ou autres tissus. La glutamine soit se transforme en glutamate sous l’action du glutaminase et libération du NH4 + qui va voyager vers le foie pour former du l’urée (uréogenèse). Soit la glutamine va subit une transamination (la fonction amine va etre enlever du glutamine et passer vers le pyruvate pour former l’alanine (enzyme c’est glutamine amino transférase) puis l’alanine va rejoindre le foie via le sang pour participer à la néoglucogenèse. Résultat de la transamination du glutamine est α- Cétoglutaramate qui va subir une désamination donc on obtient α- Cétoglutarate et libération du NH3 .Ce dernier va rejoindre le foie pour former l’urée (uréogenèse). Pourqoui faut-il éliminer NH 3? - On doit l’éliminer car il est très toxique. - Le NH3 est liposoluble, il peut donc pénétrer dans le cerveau (neurotoxique). - La réaction de formation du glutamate suivante se produit NH3+αCG → glutamate, on a alors une déplétion en αCG. La conséquence de la déplétion est que le cycle de Krebs est ralenti (la phosphorylation oxydative n’a plus lieu). L’ATP n’est plus synthétisée. Cela entraine la mort des cellules neuronales qui sont ATP dépendante Cycle de l’urée : Le bilan :NH3+ CO2+ Aspartate + 3ATP → Urée + Fumarate + 2ADP + AMP + 2Pi + PPi Les 5 étapes du cycle de l’urée Dans la mitochondrie 1. Synthèse du carbamoyl-phosphate: irréversible - condensation NH3 et HCO3 - consommation 2 ATP 2. Synthèse de la citrulline - Transport de la citrulline de la mitochondrie vers le cytosol Dans le cytosol 3. Synthèse de l’arginosuccinate irréversible - Transfert NH3 de l’aspartate sur la citrulline - Consommation 01 ATP 4. Synthèse de l’arginine et recyclage du fumarate 5. Synthèse de l’urée Régulation du cycle de l’urée: -En cas de jeûne, absence de lipides et ou de glucides . les protéines sont utilisées pour produire de l’énergie (beaucoup de NH3) et donc les enzymes impliquées dans le cycle de l’urée sont synthétisées en grande quantité. - La carbamylphosphate synthétase (CPS1) est régulé (activé) par N-acétyl glutamate .Ce dernier est synthétisé à partir de l’acétyl COA et du glutamate quand la concentration du glutamate est importante provenant de la dégradation des protéines alimentaire (les AA en excès). Catabolisme des protéines : 03 voies : Lysosomiale Voie Ca++ dépendante Voie ubiquitine. Voie lysosomiale :(foie –rein) : ATP dépendante : ► Ciblage sélectif des protéines a dégrader ( …….. ►Macoautophagie (Enveloppement d’une portion entière de cytoplasme et internalisation des protéines intracéllulaire de grandes tailles) ►Microautophagie (Invagination de corps multivésiculaire d’origine endosomique et internalisation des protéines intracéllulaire de petites tailles ) ►Hétérophagie (Internalisation de protéines extracellulaires → vésicules ) Les vésicules lysosomiales formés vont permettre aux protéases lysosomiales (cathepsine, carboxypeptidases…..) de dégrader les protéines cibles. Voie Ca++ dépendante (calpaine/calpastatine) : Calpaine activé en fonction de la concentration en Ca Calpastatine inhibe la calpaine Donc l’activité protéolytique (degradation des protèines de cytosquelette) en fonction de l’équilibre calpaïnes/calpastatine Voie Ubiquitine- protéasome dépendante ATP : Commentaire : - L’enzyme E1 (avec la fonction thiol (s-h) va s’associer avec ubiquitine l’assemblage nécessite ATP. - Transfert du l’Ubiquitine de l’enzyme E1 vers une autre enzyme E2. - Après fixation sur l’enzyme E2 le complexe (E2 –Ubiquitine) va reconnaitre une autre enzyme E3. - L’ensemble E2-E3-Ubiquitine vont reconnaitre la protèine cible (a degrader) qui va se fixer sur E3. - Il y’aura un transfert de plusieurs ubiquitine sur la 1ère Ubiquitine formant protéosome (complexe protéique). - Apres dégradation de la protéine cible il y’aura libération des Ubiquitine qui vont aller chercher d’autres protéines a dégrader, des enzymes E3 et E2 + les peptides issus de la dégradation. Catabolisme du squelette carboné : l’acide α- Cétonique issue de la transamination et désamination va subir les réaction suivante : Production d’énergie (cycle de crebs). La néoglucogenèse. Précurseur de la cétogenèse. Précurseur de la synthèse des acides gras. Le catabolisme hépatique des squelettes carbonés des 20 AA conduit à la formation de 7 intermédiaires: 1. α-cétoglutarate, 2. Oxaloacétate, 3. Fumarate, 4. Pyruvate 5. Succinyl-CoAacétoacétate 6. Acétyl-CoA. Deux acides aminés sont cétoformateurs purs: - Lysine - Leucine Quatre acides aminés sont mixtes: - Isoleucine - Phénylalanine - Tryptophane - Tyrosine Les 14 autres acides aminés sont glucoformateurs purs. → donc tous les AA sont glucoformateurs sauf « la leucine et la lysine ». Le catabolisme des acides aminés glucoformateurs peut rejoindre la néoglucogenèse hépatique: - Soit au niveau du pyruvate, - Soit au niveau d’un intermédiaire du cycle de l’acide citrique: α- cétoglutarate, succinyl CoA, fumarate, oxaloacétate. Le catabolisme des acides aminés cétoformateurs peut rejoindre la cétogenèse hépatique: - Soit au niveau d’acétyl-CoA - Soit au niveau d’acétoacétate Rôle du foie : 1. Désamination des acides aminés (pour uploads/Religion/ proteine-resume.pdf