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HAL Id: hal-00928942 https://hal.archives-ouvertes.fr/hal-00928942 Submitted on 1 Jan 1982 HAL is a multi-disciplinary open access archive for the deposit and dissemination of sci- entific research documents, whether they are pub- lished or not. The documents may come from teaching and research institutions in France or abroad, or from public or private research centers. L’archive ouverte pluridisciplinaire HAL, est destinée au dépôt et à la diffusion de documents scientifiques de niveau recherche, publiés ou non, émanant des établissements d’enseignement et de recherche français ou étrangers, des laboratoires publics ou privés. Les propriétés fonctionnelles des protéines laitières et leur amélioration J.C. Cheftel, D. Lorient To cite this version: J.C. Cheftel, D. Lorient. Les propriétés fonctionnelles des protéines laitières et leur amélioration. Le Lait, INRA Editions, 1982, 62 (617_618_619_620), pp.435-483. hal-00928942 Le Lait (1982), 62, 435-483 ASPECTS TECHNOLOGIQUES Les propriétés fonctionnelles des protéines laitières et leur amélioration par J. C. CHEFTEL* et D. LüRIENT** Résumé Grâce à la diversité de leur structure spatiale, les protéines laitières possèdent des propriétés physiques et fonctionnelles aussi bien à l'état natif qu'après traitements chimique, physique ou enzy- matique: absorption d'eau, solubilité, gélification, émulsification, moussage. Les caséines et caséinates alcalins (acide, lactique ou pré- sure) ont une bonne solubilité et d'excellentes propriétés émulsi- fiantes. A concentrations élevées les caséinates peuvent constituer des colles, des films ou fibres. Les protéines du lactosérum ont des propriétés fonctionnelles qui varient en fonction des traitements de préparation qu'elles ont subis (ultrafiltration, fixation sur échangeurs d'ions, précipitation par agents chimique ou thermique). En général, la filtration sur gel, l'ultrafiltration et l'échange d'ions confèrent aux isolats protéiques les meilleures propriétés fonctionnelles. La solubilité des isolats obtenus par thermocoagu- * Laboratoire de Biochimie et Technologie alimentaire (U.S.T.L.), 34060 Mont- pellier (3' et 4' parties). ** Laboratoire de Biochimie alimentaire (E.N.S.B.A.N.A.), 21100 Dijon (I" et 2' parties). 436 LE LAIT / SEPTEMBRE 1982 / N° 617-618/619-620 lation au pHi peut ,être améliorée par traitement alcalin, protéolyse partielle ou succinylation. Le pouvoir moussant est accru par traite- ment thermique acide (pH 2-3,5) ou neutre ou par déminéralisation suivie d'une acidification. L'ultrafiltration conduisant à une modifi- cation des rapports lactose/protéines ou minéraux/protéines, on observe des variations de la sensibilité aux traitements thermiques. La complexation par polyélectrolytes réduit la solubilité de l'isolat qui possède, toutefois, de bonnes propriétés gélifiantes et moussantes. Malgré le nombre très élevé des études, tout essai d'amé- lioration des propriétés fonctionnelles reste encore empirique. Mots clés Propriétés fonctionnelles - Protéines - Lait - Lactosérum - Gels - Emulsions - Mousses - Solubilité. Titre abrégé Propriétés fonctionnelles des protéines. Summary Milk proteins have physical and functional properties in native state or after physical, chemical or enzymic treatments (water absorption, swelling, solubility, gel formation, emulsiiication, [oa- ming) because of their various conformational structure. Caseins (acid, lactic or rennet caseins) and alkaline caseinates have good solubility and fine emulsifying properties. For high concentrations, caseinates give glues, films and fibers. Whey pro teins functionality varies according to the method of isolation (ultrafiltration, ion exchange, extraction, thermal or che- mical precipitation). Generally, gel filtration, ultrafiltration and ion exchange give the best functional properties to the protein isolat es. Solubility of isolat es, which are obtained by heating at pHi, can be improved by alkaline treatment, in acid or neutral medium or by demineralization and th en acidification. Ultrafiltration modifies the thermal sensitivity of proteins. The complex obtained with polyelectrolyt es, reduces the solubility of protein isolate but gelling, emulsifying and foaming properties are stand up. Although many works, each essay for improving functional properties often stays an empirical study. Key words Functiona1 properties - Protein - Milk - Whey - Gelling - Emulsion - Foams . Solubility. MÉMOIRES ORIGINAUX 437 INTRODUCTION En plus de leur fonction nutritionnelle et immunitaire bien connue, les protéines laitières jouent un rôle essentiel dans l'appétence et les propriétés organoleptiques des aliments qui en contiennent. Du fait de la très grande variété de leur structure et de leurs propriétés physiques (qui sont bien connues), elles présentent de nombreuses possibilités d'utilisation fonctionnelle; de plus, de nouveaux procédés de transformation sont capables de leur conférer ou d'améliorer de nouvelles propriétés. Les propriétés fonctionnelles des protéines de lactosérum ont fait l'objet de nombreuses études expérimentales; toutefois, la repro- ductibilité et l'interprétation des résultats sont rendues difficiles par divers facteurs de variations. Interviennent en effet: 1) l'origine et la composition des matières premières; 2) les technologies de prépa- ration des concentrés protéiques et leurs effets sur la composition et sur l'état de dénaturation des protéines; 3) les méthodes et condi- tions d'évaluation de chaque propriété fonctionnelle; 4) les corré- lations recherchées (comparaisons entre préparations protéiques, corrélations entre propriétés physicochimiques et/ou propriétés fonc- tionnelles, corrélations avec essais de fabrication d'aliments). On peut rappeler brièvement que la technologie actuelle de préparation des concentrés et des isolats protéiques de lactosérum fait appel aux procédés suivants: 1) concentration en matière sèche, par évaporation, osmose inverse, séchage par atomisation; 2) démi- néralisation partielle ou totale par échange d'ions ou électrodialyse; 3) enlèvement partiel du lactose par cristallisation à froid; 4) concen- tration spécifique des constituants protéiques par ultrafiltration; 5) purification, et éventuellement fractionnement, des constituants protéiques: diafiltration, filtration sur gel, adsorption sur échangeurs d'ions, précipitation par agents complexants de type polyélectrolytes, coagulation thermique au pH isoélectrique. Plusieurs de ces procédés peuvent être associés dans une même ligne de fabrication. Quelques procédés de modification des constituants protéiques ont été proposés: traitements thermiques à pH acide, neutre ou alcalin, protéolyse enzymatique partielle, greffage de groupements chimiques (p. ex. acétylation, succinylation). Les effets de ces divers procédés sur les propriétés fonctionnelles ont donné lieu à quelques études systématiques qui sont exposées ci-dessous. 1 1 1 1 1 1 1 1 1 Nous examinerons ensuite les bases physicochimiques de certaines propriétés fonctionnelles, en particulier de la gélification et de l'émulsification. 438 LE LAIT / SEPTEMBRE 1982 / N" 617-618/619-620 1. BASES PHYSICOCHIMlQUES DES PROPRIETES FONCTIONNELLES DES PROTEINES LAITIERES NATIVES t. Connaissances actuelles sur la structure et les propriétés physiques des protéines Les 2 grands groupes de protéines (caséines, protéines de lacto- sérum) possèdent des structures très variées: une revue qui actualise les connaissances dans ce domaine a été réalisée récemment par Ribadeau Dumas (1981). Les caséines présentent à la fois la plus grande importance pondé- rale et alimentaire. Elles ont une certaine originalité dans leur struc- ture native qui est d'ailleurs très controversée. Ce complexe micellaire protéique phosphoré glycosylé a une structure spatiale qui confère au lait son aspect laiteux. Même après détermination des structures pri- maires des différents constituants, il est encore difficile d'avoir une vision précise de cette structure. Les nombreux schémas de modèle décrits depuis 20 ans aussi bien que le tableau de composition de la micelle, révèlent la présence de 8 % d'ions Cat", Mg++,phosphate et citrate qui participent activement, sous forme de ponts ioniques, à la structure quaternaire, la partie protéique étant elle-même constituée de 4 caséines lX.l, lXs2, (3et Z (92 % en proportion variable). La micelle est capable de contenir 65 % d'eau grâce à sa structure spongieuse très souple. Comme le montre le tableau 3, les micelles sont des aggrégats instables en milieu acide (car elles se déminéralisent en caséine iso- électrique), et au froid, avec dissociation partielle. Pendant les pre- mières 48 h à 4° C, on observe une élévation du taux de caséine soluble* jusqu'à un maximum de 42 % de la caséine totale, caséine pouvant renfermer jusqu'à 30 à 60 % de la caséine (3.Entre 10 et 20° C, il se produit une réassociation et diminution de la" caséine soluble (Ali, Andrews et Cheesemann, 1980). La structure initiale peut être retrouvée par chauffage à 60° C, 30 min. Cette instabilité à froid est minimum à pH 6,6 et lorsqu'on accroît la teneur en CaCI2, alors que l'urée accroît la libération de caséine soluble, phosphate et calcium. Les micelles sont assez stables à la chaleur (120°C, 20 min) lors- qu'elles sont dans leur milieu naturel, le lait, alors que sous forme isolée, elles forment un gel (Lorient, 1977). La stabilité à la chaleur s'accroît lorsque la teneur en caséine s'élève et que celle du phosphate colloïdal diminue (Fox et Hearn, 1978; Schmidt, 1980). C'est surtout grâce à la formation de complexe entre la caséine z ou la caséine lX.2 et la (3-lactoglobuline par formation de pont disulfure et interactions hydrophobes que la stabilité peut être modifiée : ainsi les gels lactiques de yoghourt provenant de laits chauffés (> 90° C) sont moins fermes mais plus stables (Davies et al., 1978). * Non sédimentable à 38000 g durant 2 h. TABLEAU 1- TABLE 1 Caractéristiques structurales des protéines du lait Structural characteristics of milk proteins Structure primaire Contribu- Masse Nbrede tion Acides aminés Partie prosthétique Structure Protéine pondérale molaire particules secondaire g/100 ml (Daltons) par l/Iait totaux acides* 1 basi~* 1 Cys*** Pro P% Glucides ques % --- --- ---- --- ---- I. Caséine micellaire: 2,6 (78) 2-18.108 1017 voir composition » aS1 B 1 (31) 23900 199 32 25 0 17 1,1 0 » (3 A2 0,75 (23) 24000 uploads/Ingenierie_Lourd/ hal-00928942.pdf