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14.03.2016 La traduction I. La traduction : synthèse des protéines cellulaires

14.03.2016 La traduction I. La traduction : synthèse des protéines cellulaires 1. Généralités Chez les eucaryotes, compartimentation et distinction des lieux de transcription et traduction. Chez les procaryotes, les deux sont liées et donc peuvent avoir lieu au même moment. Il n’y a donc pas d’épissage chez les procaryotes car la traduction a déjà commencé avant que ne finisse la transcription. Ces deux actions sont couplées. 2. Le code génétique Quel est le code de l’ARNm à la protéine ? On passe de 4 bases différentes à 20 acides aminés. Le codon ADN est donc composé de trois paires de bases, qui peuvent former 64 combinaisons différentes. Redondance : plusieurs codons codent pour le même aa. Le code génétique est dit non chevauchant : les codons se succèdent et ne se superposent pas. Intérêt : si on a une mutation, on ne la lit pas trois fois et seul un acide aminé sera faux. Quel est le code pour initier et terminer la traduction ? Des codons spécifiques : Initiation : AUG très souvent, qui dit comment lire la suite des triplets. Le code est dégénéré : plusieurs codons différents pour un seul acide aminé. Le sens de la synthèse du polypeptide : du N-ter vers C-ter. Le sens de lecture de l’ARNm : du 5’ vers 3’. Les deux premières bases du codon sont les plus importantes. Si on change la 1, on obtient des aa changeants mais qui se ressemblent. Le code génétique est quasi universel, sauf pour quelques exceptions (mitochondrie). Le cadre de lecture détermine la nature du message : On a donc trois possibilités de lecture pour chaque ARN messager. On modifie ainsi la protéine synthétisée. Sur une simple séquence d’ADN, on a au total six cadres de lecture (3 par brin). C’est ce qui définit la nature du message. Le codon d’initiation in vivo donne l’initiation de la traduction et détermine le cadre de lecture. L’initiation de la traduction ne correspond pas au début de la transcription (il faut un codon d’initiation). Chez les procaryotes, il y a plusieurs gènes dans l’unité de transcription (plusieurs protéines, plusieurs codons d’initiation). A partir de ce même ARN, trois protéines sont générées. Les ribosomes entrent en différents endroits. Il y a le même nombre de codons stop, pour chaque partie codante. Il y a donc une région 5’ et une région 3’ non traduite à chaque fois. Chez les eucaryotes, les ARNm sont monocistroniques et ont une coiffe qui joue dans l’initiation de la traduction. Les ribosomes n’entrent alors qu’à un seul endroit. 2.2. L’ARNt : une molécule adaptatrice L’adaptateur est de nature acide ribonucléique et fait le pont entre acide aminé et ARNm. L’ARNt est petit, et peu prendre une structure bidimentionnelle (en « feuille de trèfle »). Elle se définit par une extrémité 5’ et une 3’ prolongée par un trinucléotide CCA où se fixe l’acide aminé. Ce bras s’appelle donc le bras accepteur. On a également le bras de l’anticodon (complémentaire du codon) où on a l’interaction via les liaisons hydrogène pour une reconnaissance spécifique. Autres boucles : boucle D (bases modifiées), boucle U (modifie), petite boucle variable qui dépend du type d’ARN de transfert. On a des interactions de type Watson-Crick. -> structuration avec interactions de type différents avec la boucle D. C’est une forme L, tridimentionnelle, de l’ARNt. On a beaucoup de bases modifiées sur les ARNt qui jouent un rôle sur la structuration tridimentionnelle et dans la reconnaissance avec les enzymes. Transcription, synthèse de l’ARNt, puis maturation avec des enzymes qui viennent modifier les bases. Environ 10% des bases de l’ARNt sont modifiées. Le chargement de l’ARNt Des enzymes synthétisent l’ARNt couplées à des aa (liaison covalente entre l’extrémité 3’ et l’aa). -> 20 aminoacides ARNt synthétases qui vont être capables de reconnaitre spécifiquement l’aa (et donc plusieurs ARNt qui portent un anticodon complémentaire du codon de l’aa porté). Deux étapes : activation de l’aa en lui greffant un groupement adénylate (liaison covalente ester entre l’aa et de l’ANP). Greffe de l’aa sur l’extrémité 3’OH de l’ARNt (le groupement oxygène attaque la fonction carboxylique). Relargage de la fonction adénylate, et aa spécifique chargé. Certains ARNt doivent être capable de reconnaitre plusieurs codons (48 types d’ARN de transfert chez l’homme, il en manque 13 pour reconnaitre tous les codons !). Cela se fait au niveau de la troisième base du codon, donc de la première base de l’anticodon. Il peut cependant vaciller (position wobble) et prendre différentes orientations, pour former des liaisons hydrogène différentes donc de prendre des structures différentes. I : inosine, base modifiée qui peut former des liaison hydrogène avec A, U ou C. Donc le minimum d’ARNt qu’on peut avoir est de 32. L’interaction entre l’ARNt et l’ARNm sera très forte, mais moins forte (deux liaisons hydrogène). 2.3. Les ribosomes Présents dans le cytoplasme sont forme de polyribosomes. On a déterminé les différentes formes qu’ils peuvent prendre : Chez les procaryotes - de 30s, la petite sous-unité du ribosome - de 50s, la grosse sous-unité du ribosome - de 70s, le ribosome fonctionnel qui associe les deux autres sous-unités du ribosome. Chez les eucaryotes - 80s, le ribosome fonctionnel - 60s, la grosse sous-unité - 40s, la petite sous-unité Structures secondaires des ARN ribosomiques Trois domaines fonctionnels, de nombreuses bases modifiées (modifs post-traductionnelles), structure 2D puis 3D avec interactions entre différentes boucles (1500 nucléotides environ). Cette structure joue un rôle dans les interactions, activité catalytique, fixation … Interactions ARNt et ribosome 3 sites de fixation des ARNt (site d’entrée A, site P avec le peptide en cours de synthèse, site E de sortie où les ARNt sont nus). Ces sites chevauchent sur les deux sous-unités (le petite est responsable de la reconnaissance et de la lecture). III. Le mécanisme de traduction chez les procaryotes uploads/S4/ 14-03-2016-la-traduction.pdf