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HAL Id: tel-00678029 https://tel.archives-ouvertes.fr/tel-00678029 Submitted on 11 Mar 2012 HAL is a multi-disciplinary open access archive for the deposit and dissemination of sci- entific research documents, whether they are pub- lished or not. The documents may come from teaching and research institutions in France or abroad, or from public or private research centers. L’archive ouverte pluridisciplinaire HAL, est destinée au dépôt et à la diffusion de documents scientifiques de niveau recherche, publiés ou non, émanant des établissements d’enseignement et de recherche français ou étrangers, des laboratoires publics ou privés. Caractérisation d’une bactériocine produite par une bactérie lactique Leuconostoc pseudomesenteroides isolée du boza Kahina Maya Makhloufi To cite this version: Kahina Maya Makhloufi. Caractérisation d’une bactériocine produite par une bactérie lactique Leu- conostoc pseudomesenteroides isolée du boza. Bactériologie. Université Pierre et Marie Curie - Paris VI, 2011. Français. tel-00678029 THESE DE DOCTORAT DE L’UNIVERSITE PIERRE ET MARIE CURIE Spécialité : Microbiologie, Biochimie (Ecole doctorale iViv) Présentée par Kahina Maya MAKHLOUFI Pour obtenir le grade de DOCTEUR DE l’UNIVERSITÉ PIERRE ET MARIE CURIE Caractérisation d’une bactériocine produite par une bactérie lactique Leuconostoc pseudomesenteroides isolée du boza Soutenue le 8 juillet 2011 devant le jury composé de : Sylvie REBUFFAT Professeur, MNHN Directeur de thèse Mohamed AMICHE Chargé de recherche, CNRS Rapporteur Djamel DRIDER Maître de conférences, ONIRIS Rapporteur Ali LADRAM Maître de conférences, Université Paris 6 Examinateur Germain TRUGNAN Professeur, Université Paris 6 Examinateur A mes parents, A ma sœur, A tous ceux qui m’ont soutenue et épaulée Remerciements Cette étude a été réalisée dans l’unité « Molécules de Communication et Adaptation des microorganismes », UMR 7245 CNRS-MNHN dirigée par le Professeur Sylvie Rebuffat. Je tiens à lui adresser mes remerciements pour m’avoir permis de réaliser ces travaux au sein de son unité. Je remercie vivement Monsieur Mohamed Amiche, Chargé de Recherche au CNRS (Laboratoire de Recherche sur la Croissance Cellulaire, la Réparation et la Régénération Tissulaires (CRRET)) et Monsieur Djamel Drider, Maître de Conférences à l’ONIRIS (Unité de Microbiologie Alimentaire et Industrielle, Nantes) de m’avoir fait l’honneur d’évaluer ce travail et d’en d’être les rapporteurs. Je tiens à remercier Monsieur Ali Ladram, Maître de Conférences à l’université Paris VI, d’avoir accepté de faire partie de ce jury et de m’avoir accompagnée pendant ma thèse. Je tiens également à adresser mes remeciements à Monsieur Germain Trugnan, Professeur à Paris VI et Directeur de l’Ecole Doctorale i-Viv, de m’avoir fait l’honneur de participer à mon jury de thèse. Je le remercie également pour la confiance et la disponibilité qu’il m’a accordées depuis le début de ma thèse. Au terme de ce doctorat, je tiens à remercier vivement ma directrice de thèse Madame Sylvie Rebuffat, pour avoir accepté de m’accueillir au sein de son laboratoire et d’avoir dirigé ce travail de thèse, ainsi que pour avoir soutenu ma participation à de nombreux congrès internationaux. Je la remercie également pour la disponibilité et la patience qu’elle a eues à mon égard. Mes vifs remerciements s’adressent à Monsieur Jean Peduzzi pour avoir suivi ce travail tout au long de la thèse et de m’avoir transmis ses connaissances et fait part de son expérience en biochimie. Je le remercie également pour m’avoir toujours accordé son temps et avoir veillé au bon déroulement de ce travail. Mes vifs remerciements s’adressent aussi à Madame Alyssa Carré-Mlouka pour m’avoir transmis ses connaissances en microbiologie et en biologie moléculaire et aussi pour sa patience et sa disponibilité. Je remercie Madame Carine Lombard pour son soutien, sa patience, sa présence pendant les bons et les mauvais moments ainsi que pour sa disponibilité et sa gentillesse. Elle est devenue après ces années une amie pour moi. Je la remercie également d’avoir contribué à ces travaux de recherche et de m’avoir fait part de son expérience en purification et en spectrométrie de masse et pour tous les conseils scientifiques dont elle m’a fait part. Je souhaite remercier également Madame Séverine Zirah pour sa disponibilité, ses conseils scientifiques et sa gentillesse ainsi que pour sa contribution à ces travaux de recherches notamment aux expériences de spectrométrie de masse. Je souhaite évidemment remercier Madame Manon Vandervennet pour son aide quotidienne notamment à la préparation des milieux bactériologiques et autres ainsi que pour sa bonne humeur et sa sympathie. Je tiens également à remercier Monsieur Gérard Gastine pour son aide en bactériologie et sa sympathie. Je remercie également Monsieur Grégory Martino pour sa bonne humeur quotidienne et communicative, sa sympathie et son soutien. Remerciements J’exprime mes remerciements également à Messieurs Arul Marie et Lionel Dubost pour la réalisation des spectres de masse ainsi que pour leur aide et leurs conseils scientifiques en spectrométrie de masse. Mes remerciements s’adressent également aux personnes avec lesquelles j’ai collaboré au cours de cette étude et en particulier à Monsieur Leon Dicks, Professeur à l’Université de Stellenbosh en Afrique du Sud pour avoir initié et permis cette collaboration. Je tiens à remercier également Madame Carol van Reenen, Chercheur à l’Université de Stellenbosh en Afrique du Sud pour avoir donné de son temps et contribué aux manipulations de purifications du peptide d’intérêt. Je souhaite aussi remercier Monsieur Yann Héchard, Professeur à l’Université de Poitiers, pour m’avoir aimablement envoyée la souche de Listeria mutée, ce qui m’a permis de compléter et de valoriser mon travail. Je remercie également l’équipe de l’unité de biophysique du Muséum National d’Histoire Naturelle pour m’avoir permis de réaliser l’électrophorèse en champ pulsé et en particulier Madame Delphine Trochet. Je remercie Monsieur Jacques d’Alayer responsable de la Plate-Forme d’Analyse et de Microséquençage des protéines à l’Institut Pasteur pour la réalisation du séquençage peptidique. Je tiens à remercier chaleureusement tous les membres du laboratoire en particulier Madame Catherine Pougault et Monsieur Brice Molinelli pour leur aide administrativeet amicale ainsi que tous les membres du laboratoire qui ont contribué de près ou de loin à la réalisation de ce travail et ont permis la concrétisation et la valorisation d’une véritable expérience à la fois professionnelle et humaine. Enfin, je remercie ceux qui ont veillé sur moi depuis toujours, ceux qui m'ont fait confiance, qui m'ont soutenue sans faille dans tous mes projets et qui ont toujours accepté mes choix, merci à mes parents et à ma sœur. Merci à mes amis pour leur présence et leur soutien et en particulier à Sana. Sommaire Introduction générale 1 Chapitre I : Les bactériocines produites par les bactéries à Gram positif. Origine, diversité et rôle dans la bioconservation I. Les bactéries lactiques 3 I.1. Généralités sur les bactéries lactiques 3 I.2. Habitat 5 I.2.1. Culture des bactéries lactiques 5 I.2.2. Présence des bactéries à l’état libre dans l’environnement 6 I.2.3. Présence des bactéries lactiques en association avec un hôte 6 I.3. Les fermentations 7 I.3.1. Définition des fermentations 7 I.3.2. Les fermentations lactiques 9 I.4. Diversité et taxonomie 10 I.4.1. Origine des bactéries lactiques 10 I.4.2. Diversité des bactéries lactiques 10 I.4.3. Taxonomie des bactéries lactiques 11 I.5. Utilisation des bactéries lactiques 12 I.5.1. Utilisation des bactéries lactiques productrices de bactériocine(s) 12 I.5.2. Notion d’un probiotique 14 a. Définition d’un probiotique 14 b. Rôle du probiotique 15 c. Applications des probiotiques 16 • Traitement des diarrhées 17 • Traitements gastriques 17 II. Les peptides antimicrobiens produits par les bactéries à Gram positif 18 II.1. Définitions, généralités 18 II.2. Classification 19 III. Les bactériocines de classes I : les lantibiotiques 21 III.1. Structure 22 III.2. Biosynthèse 25 III.3. Mode d’action 33 III.3.1. Le double mécanisme d’action 34 III.3.2. Inhibition de synthèse de la paroi bactérienne 37 IV. Les bactériocines de classe II 37 Sommaire IV.1. La classe IIa 37 IV.1.1. Structures tridimensionnelles 41 IV.1.2. Biosynthèse et régulation 43 a. Biosynthèse 44 b. Régulation 45 IV.1.3. Mode d’action et immunité 46 a. Mode d’action 46 b. Immunité 49 IV.2. La classe IIb 52 IV.2.1. Structure 53 IV.2.2. Biosynthèse et régulation 56 a. Biosynthèse 57 b. Régulation 58 IV.2.3. Mécanisme d’action et immunité 61 a. Mécanisme d’action 61 b. Immunité 62 IV.3. La classe IIc : les bactériocines circulaires 62 IV.3.1. Structure 63 IV.3.2. Biosynthèse 66 IV.3.3. Mécanisme d’action et immunité 68 a. Mécanisme d’action 68 b. Mécanisme d’immunité 69 IV.4. La classe IId : les bactériocines linéaires, non modifiées, non « pediocin-like » 70 IV.4.1. Les différentes bactériocines de classe IId 70 a. Bactériocines sécrétées via le système Sec 70 b. Bactériocines dépourvues de peptide « leader » et de séquence signal (« leaderless ») 71 • Bactériocines produites par des bactéries du genre Enterococcus 71 • Bactériocines produites par des bactéries du genre Staphylococcus 73 • Bactériocines produites par des bactéries du genre Lactobacillus 73 c. Bactériocines « autres » 73 • La lactococcine A et les bactériocines homologues 73 • L’entérocine B et les bactériocines homologues 74 IV.4.2. Mode d’action 75 a. La lactococcine A 75 b. La lactococcine 972 75 c. La lacticine Q 76 V. Les applications des bactériocines 76 V.1. Les bactériocines en agroalimentaire 76 V.1.1. Applications 79 V.1.2. Conditionnements 80 V.2. Les applications médicales des bactériocines 81 V.2.1. Applications 82 a. Traitements d’infections cutanées 82 b. Traitements de la gingivite 82 uploads/Litterature/ caracterisation-d-x27-une-bacteriocine-produite-par-une-bacterie-lactique-leuconostoc-pseudomesenteroides-isolee-du-boza.pdf