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Hb minicap MINICAP HEMOGLOBIN E Ref Ref CMINICAP HEMOGLOBIN E - UTILISATION Le kit MINICAP HEMOGLOBIN E permet la séparation en milieu basique pH des hémoglobines du sang humain A F et A et la détection des principales hémoglobines anormales notamment S C

MINICAP HEMOGLOBIN E Ref Ref CMINICAP HEMOGLOBIN E - UTILISATION Le kit MINICAP HEMOGLOBIN E permet la séparation en milieu basique pH des hémoglobines du sang humain A F et A et la détection des principales hémoglobines anormales notamment S C E et D par électrophorèse capillaire dans le système automatique MINICAP Le système MINICAP permet de réaliser toutes les séquences de l ? électrophorèse jusqu ? à l ? obtention du pro ?l des hémoglobines pour l ? analyse qualitative ou quantitative L ? analyse peut être réalisée sur l ? hémolysat de globules rouges sédimentés centrifugés ou lavés en e ?et le lavage des globules rouges n ? est pas indispensable Les hémoglobines séparées dans des capillaires en silice fondue sont détectées directement au niveau d ? une cellule sur le capillaire par spectrophotométrie d ? absorbance à nm longueur d ? onde d ? absorption spéci ?que des hémoglobines Les pro ?ls électrophorétiques sont analysés visuellement pour détecter les anomalies La détection directe donne automatiquement une quanti ?cation relative précise de chaque fraction individualisée dont les hémoglobines présentant un intérêt particulier telles que l ? hémoglobine A pour le diagnostic des ? thalassémies De plus la bonne séparation des di ?érentes fractions permet de détecter des variants de l ? hémoglobine en particulier de di ?érencier l ? hémoglobine S de l ? hémoglobine D et l ? hémoglobine E de l ? hémoglobine C La quanti ?cation de l ? hémoglobine A est également possible en présence d ? hémoglobine E À usage in vitro exclusivement PRINCIPE DU TEST L ? hémoglobine est une molécule complexe composée de quatre cha? nes polypeptidiques identiques deux à deux chaque cha? ne étant liée à l ? hème noyau tétrapyrrolique porphyrine lié à un atome de fer L ? hème est commun à toutes les hémoglobines La partie protéique responsable du type d ? hémoglobine est appelée globine On conna? t principalement les cha? nes polypeptidiques ? ? et ? Chez l ? homme on peut trouver les hémoglobines normales suivantes ? Hémoglobine A ? ? Hémoglobine A ? ? Hémoglobine f ?tale F ? La cha? ne est commune à ces trois hémoglobines La structure spatiale de l ? hémoglobine comme celle de toutes les protéines dépend de la nature et de la séquence des acides aminés constituant les cha? nes Les liaisons qui se forment entre les di ?érents acides aminés sont responsables de la forme de la molécule de sa stabilité et de ses propriétés Placées dans un champ électrique les hémoglobines se déplacent en fonction de leur charge de la taille de la molécule de la force ionique du pH du tampon et de la nature du support Les variants de l ? hémoglobine sont dus à des mutations de certains acides aminés entra? nant des charges de surface di ?érentes et donc des mobilités di ?érentes en électrophorèse Les anomalies de l ? hémoglobine sont de deux sortes ? anomalies qualitatives ou de structure