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1 Fiches résumé biochimie “la traduction” visitez:www.sba-medecine.com pour plus des fiches La traduction La traduction Définition - lecture d’un ARNm par des ribosomes qui synthétisent des protéines dont la structure 1aire est déterminée par celle de cet ARNm Le code génétique Codon - ensemble de 3 nt de la séquence d’un ARNm permettant l’incorporation d’un aa dans la séquence 1aire d’une protéine - liaison de l’ARNm avec l’ARNt par complémentarité entre un codon et un anticodon - cadre de lecture = position d’un nt dans le codon Description du code génétique - universel pour tous les êtres vivants - variations du code : codons propres pour système génétique des mitochondries - dégénérescence de la 3ème lettre : liaison non spécifique de certain ARNt sur la 3ème base des codons car non reconnaissance de la 1aire base de l’anti-codon par l’amino-acyl-ARNt-synthétase - nb de codons : 43 = 26 = 64 - 3 codons Stop + 61 codons pour coder les 20 aa - XUX = aa hydrophobes - GAX = aa acides (Glu, Asp) - AUG = codon d’initiation (Met) - UAA, UAG, UGA = codon Stop - UGG (proche du codon Stop) = Trp (aa très rare) Le ribosome Description du ribosome ∎ Structure : - association de 82 protéines au total - sous-unité 60 S (2800 kDa) : 49 protéines - sous-unité 40 S (1400 kDa) : 33 protéines ∎ Sites spécifiques : - site A = site pour l’ARNt portant l’acide aminé à incorporer - site P = site pour l’ARNt portant le peptide en cours de synthèse - site catalytique pour former les liaisons peptidiques - site de régulation (protéine S6) - site de fixation pour l’ARNm - site de fixation pour les cofacteurs protéiques (initiation, élongation et terminaison) Polyribosome - succession des ribosomes tous les 100 nt - séparation des 2 particules du ribosome et libération de protéine avant codon Stop - action de certains antibiotiques sur la synthèse peptidique : -> streptomycine, cycloheximide, puromycine L’ARN de transfert Structure de l’ARNt ∎ Description : - ARN de 70 à 90 nt - 31 sortes d’ARNt synthétisés par l’ARN-polymérase III ∎ Structure en trèfle : - ARNt replié pour produire une m en forme de trèfle - forme maintenue par la complémentarité des bases ∎ Structure en ruban (ou L) : - formation de liaisons H entre les boucles GTΨCG et dihydro-Uracile ∎ Bases particulières de l’ARNt : - acide thymidylique (pas désoxy) : TMP - acide inosinique : IMP (hypoxanthine ψ + ribose-P) 2 Fiches résumé biochimie “la traduction” visitez:www.sba-medecine.com pour plus des fiches - acide dihydro-uracilique : DMP ∎ Régions particulières : - boucle de l’anticodon = appariement avec le codon complémentaire de l’ARNm - site de fixation de l’aa = extrémité AMP-OH-3’ de l’ARNt (simple brin d’ARN) -> liaison d’un aa par une amino-acyl-ARNt-synthétase - boucle de dihydro-uracile (dérivé uracilique) -> à gauche - boucle GTΨCG -> à droite Activation d’un acide aminé ∎ Activation en 3 étapes : 1) liaison fonction acide (COOH) de l’aa à la fonction acide du Pα de l’AMP -> acide aminé + ATP → aminoacyl-AMP + PPi (PPi -> 2 Pi) -> formation d’une liaison anhydride mixte (riche en énergie) 2) transfert de l’aa adénylé sur la fonction 2’-OH ou 3’-OH du ribose de l’AMP à l’extrémité 3’terminale de l’ARNt (avec libération d’un AMP) -> aminoacyl-AMP + ARNt → aminoacyl-ARNt + AMP -> formation d’une liaison ester riche en énergie → O=C-O-ARNt 3) réactivation de l’AMP en ADP par une nucléoside-2P-kinase -> AMP + ATP → 2 ADP ∎ Aminoacyl-ARNt-synthétase : - enzyme catalysant l’activation d’un acide aminé - reconnaissance de l’ARNt par l’anti-codon ou par d’autres séquences communes aux ARNt synonymes - régulation des aminoacyl-ARNt-synthétase par phosphorylation Mécanismes et étapes de traduction Initiation de la traduction ∎ Caractéristiques : - étape limitante de la traduction - eIF2 = eucaryotic initiation factor 2 ∎ Mécanisme: 1) eIF2A-GDP + GTP -> eIF2A-GTP + GDP (cofacteur = eIF2B) 2) liaison eIF2A-GTP avec ARNt-Met 3) liaison ribo-40S + eIF3 + eIF2A-ARNt-Met ; eIF2A-GTP -> eIF2A-GDP (cofacteur=eIF4C) 4) fixation des cofacteurs eIF4A, 4B, 4F avec la partie 5’ non traduite de l’ARNm 5) transfert de l’ARNm sur le ribo-40S (site P) ; ATP->ADP 6) ajout de la ss-unité 60 S du ribosome (cofacteur = eIF5) 7) libération des cofacteurs d’initiation (eIF) 8) eIF2A-GDP refait un cycle Elongation de la traduction 1) eEF1A-GDP + GTP -> eEF1A-GTP + GDP (cofacteur = eEF1B) 2) liaison eEF1A-GTP avec ARNt chargé 3) liaison ARNt chargé sur site A ; eEF1A-GTP -> eEF1A-GDP (cofacteur = eEF1B) 4) libération eEF1A-GDP 5) transfert peptide du site P sur fonction amine (NH2) de l’aa du site A -> hydrolyse liaison ester (riche en énergie) peptide~ARNt 6) libération de l’ARNt du site P 7) translocation du peptidyl-ARNt du site A sur site P ; GTP -> GDP (cofacteur = eEF2) Bilan énergétique de la traduction 1) 2 ATP (activation d’un aa) 2) 1 GTP (incorporation de l’ARNt chargé sur le site A) 3) 1 GTP (translocation du peptidyl-ARNt du site A sur le site P) BILAN = 4 liaisons riches en énergie/aa incorporé Terminaison de la traduction 1) site A en regard du codon Stop 2) dissociation du complexe (cofacteur = eRF) -> eRF = eucaryotic release factor -> dissociation ribosome, protéine synthétisée, ARNt et ARNm Le signal peptide Définition - peptide d’adressage (constitué d’acides aminés hydrophobes) situé à l’extrémité NH2-term des protéines à excréter Polyribosomes liés ∎ Translocon = SRP receptor + ribophorine + Sec61 + OST + signal peptidase 1) synthèse du signal peptide 2) liaison du signal peptide avec la SRP -> pause de la traduction 3) liaison de la SRP avec son récepteur (sur membrane du REG) 4) liaison du ribosome à la ribophorine 5) libération de la SRP -> reprise de la traduction 6) reconnaissance du signal peptide avec la protéine Sec61 3 Fiches résumé biochimie “la traduction” visitez:www.sba-medecine.com pour plus des fiches -> ouverture du pore aqueux (Sec61) 7) synthèse du peptide dans la lumière du REG 8) ajout d’oses sur le peptide par l’oligosaccaryl transférase 9) coupure du signal peptide par la signal peptidase au niveau de la face interne de la membrane du REG Modifications co- et post- traduction Modifications co- traductionnelles ∎ Protéolyse : - coupure du signal peptide - fragmentation du peptide Modifications post- traductionnelles 1) Glycosylation -> ajout d’oses (N-Asn, O-Ser, O-Thr) 2) Acylation -> ajout d’un acyle (myristoylation ou palmitoylation) 3) Prénylation -> ajout d’un alcool gras (farnésylation ou géranylation) 4) Hydroxylation -> ajout d’alcool (OH-Pro, OH-Lys, OH-Asp) 5) Méthylation -> ajout de CH3 (CH3-His) 6) Carboxylation -> ajout de CO2 (CO2-Glu) 7) Désamination -> perte d’un NH2 (Citrulline -> voir la NO-synthase) 8) Phosphorylation -> ajout d’un phosphate (P-Ser, P-Thr, P-Tyr, P-His) 9) Liaison d’un cofacteur -> métal, flavine, hème 10) Blocage des extrémités (pyroGlu, carboxylamide) Carboxylation de l’acide glutamique ∎ Description: - carboxy-glutamate = aa des protéines fixant le Ca2+ (protéine de os et de la coagulation du sang) - réaction red-ox catalysée par la vitamine K (naphtoquinone) et NADH,H+ ∎ Mécanisme: 1) réduction de la Vit-K-époxyde en Vit-K-H2 et oxydation de 2 NADH,H+ -> Vit-K-époxyde + 2 NADH,H+ → Vit-K-H2 + 2 NAD+ 2) oxydation de la Vit-K-H2 en Vit-K-époxyde et dé-hydrogénation sur le C4 d’un acide glutamique avec transfert d’un CO2 -> Vit-K-H2 + O2 →Vit-K-époxyde -> glutamate + HCO3 - → carboxy-glutamate + H2O uploads/Ingenierie_Lourd/ fiche-resume-biochimie-la-traduction.pdf