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Biochimie en 24 fiches Catherine BARATTI-ELBAZ Pierre LE MARÉCHAL © Dunod, Pari

Biochimie en 24 fiches Catherine BARATTI-ELBAZ Pierre LE MARÉCHAL © Dunod, Paris, 2008, 2015 pour la 2e édition 5 rue Laromiguière 75005 Paris ISBN 978-2-10-072152-8 www.dunod.com 3 Ta bl e d e s m a t i è r e s © Dunod – Toute reproduction non autorisée est un délit. Table des matières Fiche 1 Appeler chaque molécule par son nom 4 Fiche 2 Les acides aminés des protéines 8 Fiche 3 Structure 3D des protéines 16 Fiche 4 Applications de l’action des protéases 22 Fiche 5 Séparation et dosage des protéines 28 Fiche 6 Enzymologie michaelienne : KM et VM 38 Fiche 7 Inhibitions des enzymes michaeliennes 46 Fiche 8 Modifications post-traductionnelles des protéines 52 Fiche 9 Vitamines et coenzymes 58 Fiche 10 Mono et disaccharides 62 Fiche 11 Polyosides 68 Fiche 12 Glycoprotéines 72 Fiche 13 Structure des acides gras et des lipides 75 Fiche 14 Lipides membranaires 84 Fiche 15 Structure des membranes biologiques 90 Fiche 16 Échanges membranaires 97 Fiche 17 Fermentations 105 Fiche 18 Acétyl-CoA et cycle de Krebs 113 Fiche 19 Catabolisme des acides gras 120 Fiche 20 Métabolisme de l’azote 127 Fiche 21 Néosynthèse des sucres 130 Fiche 22 Les oxydations phosphorylantes 135 Fiche 23 Ligands extracellulaires et transduction du signal 141 Fiche 24 Les protéines du cytosquelette 149 Annexe 157 Index 158 4 Appeler chaque molécule par son nom I L’ordre de priorité des principales fonctions chimiques FICHE1 Fonction Nom Préfixe Suffixe R––CO––OH Acide carboxylique Carboxy Acide… – oïque R––CO––OR’ Ester Carboalkoxy – oate d’alkyle R––CO––SR’ Thioester Carboalkothioxy – thioate d’alkyle R––CO––NHR’ Amide Carboxamide – amide R––CHO Aldéhyde Oxo, aldo, formyl – al R––CO––R’ Cétone Oxo, céto – one R––OH Alcool Hydroxy – ol R––SH Thiol Mercapto – thiol R––NH2 Amine primaire Amino – amine Fonctions particulières R – CO – O – CO – R' OH P O HO OH P O O OH R – S – S – R' Anhydride d’acide Entre 2 acides organiques Phosphoanhydride : entre 2 fonctions acide phosphorique Disulfure II Représenter les molécules sur un plan • Les conventions d’écriture dans le cas d’un carbone asymétrique Exemple du 2,3-dihydroxy-propanal (glycéraldéhyde) B i o c h i m i e e n 2 4 f i c h e s 5 F I C H E 1 – A p p e l e r c h a q u e m o l é c u l e p a r s o n n o m © Dunod – Toute reproduction non autorisée est un délit. 1 • Projections de Fischer (utilisées en Biologie) CHO C HOH2C OH H CHO C CH2OH HO H miroir (2R) 2,3-dihydroxy-propanal (D-glycéraldéhyde) (2S) 2,3-dihydroxy-propanal (L-glycéraldéhyde) CHO CH2OH CHO CH2OH OH H CHO C HOH2C OH H CHO C CH2OH OH H Dans le plan de la feuille Derrière le plan de la feuille Devant le plan de la feuille (2R) 2,3-dihydroxy-propanal (D-glycéraldéhyde) Cas de 2 acides aminés : COOH CH3 H H2N COOH C H3C H NH2 Acide (2S) 2-amino-propionique (L-alanine) COOH C H NH miroir COOH C H HN La proline possède un cycle pyrrole, c’est le seul acide aminé dans ce cas-là. L-proline D-proline Savoir dessiner à partir des mots Dessiner les structures des molécules biologiques suivantes (nom chimique et nom commun s’il existe) : 1. acide 2-hydroxy-propionique ou acide lactique 2. sel tétrasodique du 2,3-bis-phospho-D-glycérate (l’acide glycérique est l’acide 2,3-dihydroxy-propionique) 3. acide 2-phosphono-oxyprop-2-énoique ou acide phosphoénolpyruvique 4. acide 2 oxo-butanedioïque ou acide oxaloacétique Solution Acide lactique CH3– –CHOH– –COOH La molécule que l’on trouve dans les cellules est l’isomère L de l’acide lactique ou (2S)-2-hydroxy- propionique (représentation ci-contre). L’acide lactique existe sous forme de lactate au pH cellulaire. Il se forme au cours de la fermentation du même nom (voir glycolyse en condition anaérobie). Ne pas confondre le lactate avec le lactose, qui est le sucre du lait (voir fiche n° 11). Cette molécule dont la structure de base est l’acide 2,3- dihydroxy-propionique possède en plus ici, 2 fonctions supplémentaires : une fonction anhydride mixte (entre un carboxyle et une acide phosphorique) sur le carbo- ne 1 et une fonction phosphoester sur le carbone 3. C’est un intermédiaire important de la glycolyse. Il existe également le 2,3-bis-phosphoglycérate (voir affinité de l’hémoglobine pour l’oxygène). L’acide phosphoénolpyruvique est présent sous forme de phosphoénolpyruvate (PEP) au pH cellulaire. L’hydrolyse de la fonction phosphoénol libère une énergie importante qui est couplée à la formation d’une fonction phosphoanhydride de l’ATP dans la glycolyse. La réaction est catalysée par la pyruvate kinase. 6 B i o c h i m i e e n 2 4 f i c h e s COOH C CH3 H HO C O PO3 2 O C CH2O Na+ PO3 2 2Na+ OH H 1 2 3 – – 2 HOOC O P C CH2 O OH OH Acide oxaloacétique. Ce nom commun vient de l’aci- de oxalique (OHC– –COOH) et de l’acide acétique (CH3– –COOH). Cette molécule est un intermédiaire du cycle de Krebs (voir fiche n° 18). Dans la cellule, il existe sous forme d’oxaloacétate du fait du pH intracellulaire. C’est un di-acide à 4 carbones qui pos- sède une fonction 2-oxo ou 2-céto (ou α-céto). Et inversement... Donner les noms des molécules biologiques suivantes (nom chimique et nom com- mun) : 1. HSCH2– –CH(NH2)– –COOH 2. H2N– –CH2– –CO– –NH– –CH2– –COOH 3. CH3– –(CH2)14– –COOH 4. CH3– –(CH2)4– –CH= =CH– –CH2– –CH=CH= =(CH2)7– –COOH Solution Cette première molécule est l’acide 2-amino-3- mercapto-propionique. Elle correspond à la cystéine, un acide aminé présent dans les protéines dans sa confi- guration 2R, c’est-à-dire la L-cystéine (représentation ci-contre). La cystéine peut former des ponts disulfures dans les pro- téines (voir structure tertiaire des protéines fiche n° 3). Le nom chimique de cette seconde molécule est complexe, mais on peut noter qu’elle possède, de gauche à droite : une fonction amine primaire, une fonction amide et une fonction acide organique. Il s’agit de deux molécules de glycine, l’acide aminé natu- rel le plus simple, liées par la fonction amide pour former un dipeptide glycine-glyci- ne. La fonction amide est celle qui relie les acides aminés dans les protéines. Elle est appelée « liaison peptidique ». Les formules 3 et 4 correspondent à des acides gras. On nomme ainsi les acides orga- niques qui possèdent de longues chaînes aliphatiques avec ou sans doubles liaisons. La molécule 3 est un acide n-hexadécanoïque (16C) ou acide palmitique. La molécule 4 est l’acide 9,12-octadécadiènoïque (18C) ou acide linolénique. Les doubles liaisons sont généralement de configuration Z (cis) dans les acides gras insaturés. 7 F I C H E 1 – A p p e l e r c h a q u e m o l é c u l e p a r s o n n o m © Dunod – Toute reproduction non autorisée est un délit. 1 COOH CH2 COOH C O COOH C CH2SH H H2N 2R 8 B i o c h i m i e e n 2 4 f i c h e s Les acides aminés des protéines I Configuration des acides aminés • Définitions Les acides α-aminés, ou α-aminoacides, sont des molécules organiques consti- tuées d’au moins une fonction amine et d’au moins une fonction acide carboxy- lique. Ces deux fonctions sont portées par un même carbone (carbone α qui porte également un hydrogène et un radical R (chaîne latérale). Ce radical R donne son identité à chaque acide α-aminé. FICHE2 COOH R H H2N COOH C R H NH2 L-acide -aminé Vingt acides α-aminés de la série L sont identifiés par des codons de l’ARN mes- sager et sont associés à un ARN de transfert lors de la traduction du code géné- tique en protéines. Ces 20 acides α-aminés constituent le squelette des protéines. • Les autres acides-aminés On connaît plus de 20 acides α-aminés chez les organismes vivants. En effet, les protéines peuvent subir des modifications sur une partie des chaînes latérales des acides α-aminés qui les constituent. Ces modifications se produisent uniquement après la traduction (modifications post-traductionnelles), voire pendant la traduc- tion (modifications co-traductionnelle, voir fiche n° 8). Elles sont si variées que ce sont près de 200 α-aminoacides différents que l’on peut identifier lorsque l’on pro- cède à l’analyse chimique des protéines. Enfin, certains acides α-aminés se retrou- vent dans des peptides cycliques (hormones) ou chez les bactéries dans le peptido- glycane (où ils peuvent être de la série D). 9 F I C H E 2 – L e s a c i d e s a m i n é s d e s p r o t é i n e s © Dunod – Toute reproduction non autorisée est un délit. 2 II Le code génétique Position 1 Position 2 Position 3 5’ U C A G 3’ UUU Phe (F) UCU Ser (S) UAU Tyr (Y) UGU Cys (C) U U UUC Phe (F) UCC Ser (S) UAC Tyr (Y) UGC Cys (C) C UUA Leu (L) UCA Ser (S) uploads/Ingenierie_Lourd/ feuille-tage 1 .pdf