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La Digestion des Protéines Une protéine est une macromolécule composée d’acides

La Digestion des Protéines Une protéine est une macromolécule composée d’acides aminés (ou aminoacides) reliés entre eux par une liaison peptidique, formant ainsi une ou plusieurs chaines polypeptidiques. Bien qu’il existe dans la nature plus de 300 molécules aminoacides différentes, seul 20 d’entre elles participent à la composition des protéines, on les appelle donc acides aminés protéinogènes. Parmi ces 20 acides aminés, 8 sont dit "essentiels" car ils ne peuvent être synthétisés par l’organisme. L’alimentation tient donc un rôle "essentiel" pour assurer leur indispensable présence dans le corps. Selon l’origine de la protéine sa composition en acides aminés sera plus ou moins importante (de 100 à 200 pour la plupart des protéines). Durant la digestion, les protéines présentes dans le bol alimentaire stomacal provoquent la libération de pepsinogènes (enzymes digestives inactives) depuis les vésicules enzymatiques des cellules principales de l’estomac. Les cellules pariétales de la muqueuse gastrique vont alors sécréter de l'acide chlorhydrique (principal constituant des acides gastriques) qui va hydrolyser les pepsinogènes en pepsines. Désormais activées, les enzymes pepsines vont pouvoir hydrolyser les liaisons peptidiques des protéines, qui deviennent alors de simples peptides (à noter que la pepsine active elle- même d'autres pepsinogènes en pepsines, de par une réaction autocatalytique). Les peptides vont ensuite passer dans l’intestin grêles, où les enzymes peptidases intestinales (trypsines, chymotrypsines, carboxypeptidases, toutes trois issues des sucs pancréatiques) vont se charger de terminer l’hydrolysation des liaisons peptidiques afin d’isoler les acides aminés, et de les rendre ainsi libres. Ces derniers pourront alors traverser la paroi intestinale (absorption intestinale) pour se retrouver dans la veine porte, d’où ils s’achemineront vers le foie. Le milieu hépatique est la dernière étape avant que les aminoacides ne soient libérés dans le réseau sanguin général, pour ensuite aller remplir leurs missions. Les acides aminés ont des implications multiples et indispensables dans la vie de nos cellules. Ils structurent les protéines, aux combiens variées, de notre organisme : muscle, peau, enzymes, hémoglobine, immunoglobuline, ferritine, protéines trans-membranaires, etc… Les acides aminés sont également impliqués dans la synthèse et la vie de nos hormones, de nos neurotransmetteurs, et de notre ADN. Enfin, ils peuvent aussi servir de précurseur énergétique. Ce qui nous intéresse dans le domaine sportif, c’est tout particulièrement leur rôle dans la régénération cellulaire post-entraînement. Protéosynthèse et Protéolyse - Introduction La protéosynthèse (ou "anabolisme protéique") et la protéolyse (ou "catabolisme protéique") sont des processus se déroulant simultanément et constamment dans nos cellules, cela s’appelle le "turnover protéique". Une protéolyse plus active qu’une protéosynthèse engendrera une diminution de la masse protéique corporelle, mais cette dernière sera en revanche à la hausse avec une protéosynthèse dominant la protéolyse. Chaque type de protéine possède un cycle de vie plus ou moins long, conférant à nos cellules un besoin plus ou moins important d’aminoacides libres à leur disposition (par exemple, les protéines hépatiques ont un cycle de vie plus court que les protéines musculaires). En moyenne, l’organisme d’un homme sédentaire de taille et de corpulence moyenne (1.78 m pour 75 kg) dégrade puis resynthétise 300 gr de protéines / jour, dont 20 % concerne la masse musculaire totale (16 % pour les muscles squelettiques et 4 % pour les autres muscles), 15 % la peau, 15 % le système digestif, et 10 % le foie (il s’agit là des postes les plus importants). La protéosynthèse se nourrit du pool d’acides aminés protéinogènes libres présents dans notre organisme : 1,24 gr / kg de poids de corps (moyenne observée chez un sédentaire de corpulence moyenne). 80 % de ces aminoacides sont localisés dans les cellules musculaires squelettiques, 18 % dans le reste des cellules de l’organisme (principalement celles du foie), et enfin 1 à 2 % dans le sang. Via la dégradation des protéines, la protéolyse alimente fortement le pool d’acides aminés protéinogènes libres, puisque que 75 % des acides aminés issus de la protéolyse sont réutilisés pour la protéosynthèse. Le quart manquant est comblé par notre alimentation protéique journalière (représentant 16 % du pool d’AA), ainsi que par l’endosynthèse d’aminoacides non-essentiels réalisée par notre organisme (représentant 9 % du pool d’AA). Qu’ils proviennent de notre alimentation ou de la protéolyse, 25 % des aminoacides libres présents dans l’organisme sont dégradés chaque jour, ce qui produit de l’azote, du co2, et des squelettes carbonés (pour découvrir le devenir de ces squelettes, lisez l’article "Les inconvénients d'une sur-alimentation protéique"). La différence entre la quantité d’acides aminés oxydés et celle apportée via l’alimentation permet d’établir la balance azotée (ou bilan azote) : celle-ci sera positive dans le cas où l’apport alimentaire d’aminoacides dépassera la quantité d’aminoacides oxydés, et vice-versa. De sa naissance jusqu’à la fin de sa croissance, l’organisme possède un turnover protéique bien plus rapide que celui d’un adulte, avec de surcroît un avantage quasi-constant pour la protéosynthèse permettant ainsi la croissance du corps. Lors d’une phase de régénération cellulaire faisant suite à une opération ou à une blessure, le cycle protéique est davantage stimulé, et les cellules musculaires peuvent alors rejeter un nombre plus ou moins important d’acides aminés dans la circulation sanguine générale (principalement de l’alanine et de la glutamine) afin que davantage d’aminoacides soient redistribués là où la situation s’avère la plus urgente. A noter qu’une période de jeun est également propice à ce que la protéolyse soit supérieure à la protéosynthèse, les protéines étant cette fois dégradées à des fins énergétiques. Ce rééquilibrage naturel marche ainsi dans les deux sens, que ce soit dans les muscles ou dans le reste du corps, ainsi l’organisme organisera la distribution d’acides aminés là où la protéosynthèse s’avérera la plus nécessiteuse en matériaux. A noter que ce phénomène de turnover protéique nécessite beaucoup d’énergie : alors que la protéolyse s’avère très gourmande en ATP, la protéosynthèse l’est encore plus ! Ainsi, outre le fait qu’une insuffisance alimentaire en glucide peut favoriser le catabolisme musculaire (du fait d’une forte sécrétion de cortisol suite à une glycémie trop basse), elle sera également un frein à l’anabolisme : non seulement la protéosynthèse n’aura pas assez de carburant, mais elle manquera de surcroît d’aminoacides à disposition du fait d’une protéolyse fonctionnant au ralenti et ne pouvant par conséquence réalimenter suffisamment rapidement le fameux pool d’acides aminés. La Protéosynthèse La pénétration des acides aminés à l’intérieur d’une cellule sera assurée par des protéines de transport membranaire (il en existe de différentes sortes, selon l’aminoacide concerné). Une fois dans le cytoplasme, un acide aminé doit être activé par une enzyme aminoacyl-ARNt synthétase (il en existe 20 différentes) qui va le charger sur un ARNt : les Acides Ribonucléiques de transfert (issu de l’ADN cellulaire, localisé dans le noyau) sont des intermédiaires qui permettent la transcription du message génétique, l’ARNt servant également à guider l’aminoacide vers un ribosome, une sorte d’usine cellulaire responsable de la protéosynthèse. Pour réaliser cette dernière, un ribosome capte un ARNm (Acides Ribonucléiques messager, issu de l’ADN cellulaire), qui va servir de base structurelle sur laquelle se lient les ARNt chargés d’aminoacides (phase de transcription). Les ARNt sont tour à tour relâchés, tandis que les aminoacides se fixent les uns aux autres dans le ribosome (phase de traduction). Quand les ARNt ont épuisé tous les sites de liaison d’un ARNm (dont la longueur et la nature dépendent des besoins cellulaires), le ribosome va libérer dans le cytoplasme la protéine ainsi constituée, ainsi que l’ARNm (qui alors pourra être recapté par un autre ribosome, et ainsi resservir jusqu’à 20 fois). Les protéines fraîchement constituées sont dites primaires, et elles seront principalement utilisées au sein même de la cellule où elles furent synthétisées afin de pourvoir à son fonctionnement ou à son intégrité physique. Dans le cytoplasme, les nouvelles protéines sont prises en charge par des vésicules de transport (créées par le réticulum endoplasmique), qui vont les transporter jusqu’à l’appareil de Golgi, une autre usine intracellulaire. Cet appareil concentre, transforme, et tri les protéines. Ces dernières vont y devenir matures de par différents procédés (clivage, sulfuration, glycosylation, phosphorylation) qui seront commandés selon les besoins de la cellule, mais aussi selon les concentrations intracellulaires d’autres nutriments et macronutriments. Golgi libérera ensuite dans le cytoplasme les protéines matures afin qu’elles aillent remplir leur mission (ADN, enzymes, hémoglobine, myoglobine, actines, myosines, titines, protéines fixatrices et trans-membranaires…). La Protéolyse Quand une protéine arrive en fin de vie (pour des raisons prématurées ou non), l’ubiquitine (un peptide de 76 aminoacides) se fixe dessus. Ce dernier servira de marqueur qui sera reconnu par les protéases des complexes protéasomes 20 S et 26 S. L’hydrolyse des protéines relargue dans le cytoplasme des peptides courts et des acides aminés, ainsi que l’ubiquitine (elle pourra être réutilisée). D’autres protéases peuvent également remplir cette mission de dégradation, comme, les calpaïnes (se concentrant sur les protéines du cytosol, mais pouvant être inhibées par la présence de capastatine), ou encore, les cathepsines lysosomales (appelées aussi lysozymes) : ce sont des enzymes protéases présentes à l’intérieur des lysosomes, des organites cellulaires. Ces derniers incorporent par endocytose des protéines (principalement celles à demi-vie longue et celles des membranes), qui une fois à l’intérieur se font hydrolyser uploads/Industriel/ proteeine.pdf